ANTICORPOS

15/05/2020

Anticorpos

Estrutura, Tipos e Funções de Anticorpos

Os anticorpos  (imunoglobulinas - Ig) são as moléculas responsáveis por se ligarem a antígenos e desencadearem respostas imunes.

Os antígenos podem estar ligados ao agente invasor, ou na forma livre. Quando os anticorpos encontram antígenos livres, promovem a inativação da toxina ligando-se no sítio ativo desse antígeno/toxina.  Mas, quando os antígenos estão ligados ao microrganismo invasor, os anticorpos servem para reconhecê-los e recrutar as células de defesa, geralmente células fagocitárias. 


ESTRUTURA MOLECULAR GERAL DOS ANTICORPOS

As imunoglobulinas são nada mais que glicoproteínas produzidas por vários tipos celulares diferentes, lembrando que, todos os anticorpos são imunoglobulinas, mas nem todas as imunoglobulinas são anticorpos, por isso anticorpos são produzidos especificamente por linfócitos B. Vejamos a estrutura de um anticorpo comum:

O anticorpo possui duas cadeias, uma do lado direitos e uma do lado esquerda, tudo o que têm em um lado terá também no outra. Ambas estão conectadas por ligações dissulfeto: é uma interação entre cisteínas que, além de conectar o lado direito e esquerdo do anticorpo, ela também promove o dobramento na região, fazendo um formato de arco, formando o que chamamos de domínios Ig. Domínios Ig são as regiões que caracterizam os diferentes tipos de anticorpos.

As cadeias leves e pesadas diferenciam-se pela quantidade de aminoácidos. Nas cadeias leves e pesadas temos domínios Ig próximos à região N terminal, que são os domínios da ponta onde estão descritos como Vh e Vl - variable heavy e variable light (variável leve e pesada). Estes domnínios são porções variáveis que permitem que os anticorpos reconheçam diversos antígenos diferentes devido a mudança constante de conformação.

Também encontramos as porções constantes (constant regions) descritos em C dentro dos domínios Igs, estas, não variam de acordo com o antígeno, só vão variar de acordo com o tipo de anticorpo.


TIPOS DE ANTICORPOS

Anticorpos variam entre si de acordo com a composição da cadeia pesada (heavy chain).  Podemos dividir os anticorpos em 5 isotipos diferentes: IgA; IgD; igG; IgE e IgM.                        

IgA - São de cadeia alfa, sua estrutura é característica de duas imunoglobulinas juntas, ligadas por intermédio de uma cadeia denominada J. Responsável pela imunidade das mucosas: boca, bexiga, vagina e etc. 

IgD - São de cadeia delta, característica estrutural de monômero, tal como a maioria das Igs. Sua atuação é ainda é pouco revelada, mas sabe-se que atuam como receptores antigênicos em células de linfócitos B inativos. 

IgE - São imunoglobulinas de cadeia épsilon e característica estrutural de monômero. Responsável pela hipersensibilidade imediata, desencadeando eventos alérgicos. 

IgG - Estas são de cadeia gama, característica também de monômero. Responsáveis pela resposta imune adaptativa, é muito específica.

IgM - São imunoglobulinas de cadeia micro, característica de pentâmero, isto é, estão ligadas por intermédio de cadeia J, e possuem 3 domínios Ig na cadeia pesada. As IgMs ativam o sistema complemento e podem se ligar a diversos antígenos de uma vez só.


REFERÊNCIA:

- Abbas, Abul K: Imunologia Celular e Molecular 6°edição;

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